【唾液酸黏附素SＮ及其介导PRRSV感染猪肺泡巨噬细胞的研究进展】选择素介导的起始黏附
摘要：ＰＲＲＳＶ是一种能够引起母猪的生殖性疾病和各个年龄阶段猪的呼吸性疾病的ＲＮＡ正链病毒，在动物体内，ＰＲＲＳＶ对单核细胞和巨噬细胞分化的亚群细胞有选择性趋性。唾液酸黏附素ＳＮ，又称为ＣＤ１６９或Ｓｉｇｌｅｃ－１，是唾液酸结合的免疫球蛋白样凝集素，属于Ｉｇ超家族的Ｉ型膜蛋白。猪ＳＮ基因与人、小鼠等物种存在显著的差异，物种间胞质尾区同源性较差，Ｎ端区域表现出物种的特异性，Ｒ９７和Ｒ１１６是猪ＳＮ的Ｎ端区域重要的氨基酸。ＳＮ的Ｎ端区域介导与ＰＲＲＳＶ的结合，并且这种结合依赖于病毒表面的唾液酸，ＳＮ可能也介导病毒的内化作用。ＰＲＲＳＶ非易感性细胞表达重组ＳＮ后可以粘附和内吞病毒，但不能有效感染。猪的ＳＮ介导ＰＲＲＳＶ进入ＰＡＭ的作用机制还不清楚，对ＳＮ基因、ＰＲＲＳＶ感染机制等目前取得的研究进展进行了阐述。
关键词：猪；唾液酸黏附素（ＣＤ１６９）；ＰＲＲＳＶ；肺泡巨噬细胞（ＰＡＭ）
中图分类号：Ｓ８５２．６５文献标识码：Ａ文章编号：0439－８114（２０11）11－2168-06
Ａｄｖａｎｃｅｓ ｏｆ Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ａｎｄ Ｉｔｓ Ｍｅｄｉａｔｉｏｎ ｉｎ Ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｔｏ Ｐｏｒｃｉｎｅ
Ａｌｖｅｏｌａｒ Ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ｗｉｔｈ ＰＲＲＳＶ
ＲＥＮ Ｙｕ－ｗｅｉ，ＪＩＡＮＧ Ｙｉ－ｂｏ，ＺＨＡＮＧ Ｓｈｕ－ｊｕｎ
（College of Animal Science and Veterinary Medicine， Ｈｕａzｈｏｎｇ Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｗｕｈａｎ ４３００７０，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ： Ｐｏｒｃｉｎｅ ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ａｎｄ ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ ｓｙｎｄｒｏｍｅ ｖｉｒｕｓ （ＰＲＲＳＶ） ｗａｓ ａｎ ｐｏｓｉｔｉｖｅ－ｓｔｒａｎｄ ＲＮＡ ｖｉｒｕｓ ｗｈｉｃｈ ｃｏｕｌｄ ｃａｕｓｅ ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ｆａｉｌｕｒｅ ｉｎ ｓｏｗｓ ａｎｄ ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ ｐｒｏｂｌｅｍｓ ｉｎ ｐｉｇｓ ｏｆ ａｌｌ ａｇｅｓ． Ｉｎ ｖｉｖｏ， ＰＲＲＳＶ ｈａｄ ａ selective ｔｒｏｐｉｓｍ to the ｃｅｌｌ subsets of ｔｈｅ ｍｏｎｏｃｙｔｅ／ｍａｃｒｏｐｈａｇｅ ｌｉｎｅａｇｅ． Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ（ＳＮ）， ａｌｓｏ ｃａｌｌｅｄ ＣＤ１６９ ｏｒ Ｓｉｇｌｅｃ－１， ｗａｓ ａ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｂｉｎｄｉｎｇ ｉｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｌｉｎ－ｌｉｋｅ ｌｅｃｔｉｎ， ａｎｄ ｂｌｏｎｇed ｔｏ ｔｙｐｅ Ⅰ ｍｅｍｂｒａｎｅ ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎ ｏｆ ｔｈｅ Ｉｇ ｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ． Ｔｈｅ ＳＮ ｇｅｎｅ ｏｆ ｐｏｒｃｉｎｅ ｈａｄ ａ ｓｉｇｎｉｆｉｃａｎｔ ｄｉｆｆｅｒｅｎｃｅ ｆｒｏｍ ｈｕｍａｎ ａｎｄ ｍｏｕｓｅ ａｎｄ ｏｔｈｅｒ ｓｐｅｃｉｅｓ； ａｎｄ ｔｈｅ ｈｏｍｏｌｏｇｙ ｏｆ ｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃ ｔａｉｌ ｂｅｔｗｅｅｎ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ ｓｐｅｃｉｅｓ ｗａｓ ｑｕｉｔｅ ｌｏｗ． Ｔｈｅ ｓｐｅｃｉｅｓ ｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙ ｗａｓ ｌｉｋｅｌｙ ｔｏ ｂｅ ｌｏｃａｔｅｄ ｉｎ ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｒｅｇｉｏｎ． Ｒ９７ ａｎｄ Ｒ１１６ ｗｅｒｅ ｔｗｏ ｉｍｐｏｒｔａｎｄ ａｎｉｍｏ ａｃｉｄ ａｔ ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｒｅｇｉｏｎ ｏｆ ｐｏｒｃｉｎｅ ＳＮ． Ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｒｅｇｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅ ＳＮ ｍｉｇｈｔ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｔｈｅ combination ｏｆ ｔｈｅ ＰＲＲＳＶ； ａｎｄ ｔｈｅ combination ｄｅｐｅｎｄｅｄ ｏｎ ｔｈｅ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｉｎ ｔｈｅ ｓｕｒｆａｃｅ ｏｆ ｖｉｒｕｓ． It was properly that SN also mediated the internalization of virus. ＰＲＲＳＶ－ｎｏｎ－ｐｅｒｍｉｓｓｉｖｅ ｃｅｌｌｓ ｃｏｕｌｄ adhere to ａｎｄ ｉｎｔｅｒｎａｌｉｚｅ ｖｉｒｕｓｅｓ ａｆｔｅｒ ｅｘｐｒｅｓｓｉｎｇ ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ； ｂｕｔ ｃｏｕｌｄ ｎｏｔ ｉｎｆｅｃｔ ｅｆｆｅｃｔｉｖｅｌｙ． Tｈｅ ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ＳＮ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｏｆ ＰＲＲＳＶ ｔｏ ｐｏｒｃｉｎｅ ａｌｖｅｏｌａｒ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ｗａｓ ｓｔｉｌｌ ｎｏｔ ｃｌｅａｒ． Tｈｅ research advances ｏｆ porcine SN and ｔｈｅ ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ＰＲＲＳＶ were summarized．
Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ： ｐｉｇ； Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ（ＣＤ１６９）； ＰＲＲＳＶ； ａｌｖｅｏｌａｒ ｍａｒｃｏｐｈａｇｅｓ（ＰＡＭ）
猪繁殖与呼吸综合征病毒（ＰＲＲＳＶ）是一种被包被的ＲＮＡ正链病毒，和马动脉炎病毒、乳酸脱氢酶病毒、猴出血热病毒同属于动脉病毒科［１，２］。ＰＲＲＳＶ可以引起母猪的生殖障碍（导致晚期流产，产死胎和弱仔）和各个年龄阶段猪的呼吸性疾病［２］。在动物体内，ＰＲＲＳＶ对巨噬细胞分化的亚群细胞有选择性［３］，猪的肺泡巨噬细胞和非洲绿猴肾细胞可被ＰＲＲＳＶ感染［４］。
目前已经在猪肺泡巨噬细胞（ＰＡＭ）上鉴定出３种ＰＲＲＳＶ受体细胞，分别是硫酸乙酰肝素（ＨＳ）、唾液酸黏附素（ＣＤ１６９或ＳＮ或Ｓｉｇｌｅｃ－１）、ＣＤ１６３［５］。在鼠、人类和猪中，ＳＮ是惟一在组织巨噬细胞的亚细胞表达的，主要分布在脾、淋巴结、骨髓、肝脏、结肠和肺［６］。ＰＲＲＳＶ早期与ＰＡＭ的接触主要是通过ＨＳ介导的，而ＳＮ在ＰＲＲＳＶ与ＰＡＭ的粘附和内吞过程都是必需的；尽管ＨＳ对ＳＮ介导的内吞作用不是必需的，但它可以增强内化的作用［７］；ＣＤ１６３可以促进脱衣壳和释放病毒ＲＮＡ［８］。
１不同物种间ＳＮ基因的比较分析
１．１ＳＮ基因结构
唾液酸黏附素ＳＮ，也称为Ｓｉｇｌｅｃ－１或ＣＤ１６９，最开始被定义为绵羊红细胞受体［９］，然后被鉴定为是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素受体［１０］，而且有１７个区域的复杂结构［１１］，分子结构包括细胞外区、跨膜区和胞内区三段［１２］，其中胞外区含有免疫球蛋白Ｖ区或Ｃ区样结构［１３］。
猪的ＳＮ基因长５ １９３ ｂｐ，编码２１０ｋＤａ蛋白，与人和小鼠都有显著的不同［１４］。登录ＧｅｎBａｎｋ获得猪、人和小鼠的氨基酸序列，进行比对，结果表明猪和小鼠的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为６９％，猪和人的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为７９％，人与小鼠的ＳＮ具有７２％的氨基酸同源性。猪的ＳＮ包括１ ７３０个氨基酸，ＳＮ的胞质尾区由1 ６６７－
１ ７３０共６４个氨基酸残基组成；人的ＳＮ包括１９个氨基酸的主导肽，一个１ ６２２氨基酸残基的胞外区和一个４７氨基酸残基的胞质尾区［１５］。类似于小鼠的ＳＮ［１１］，人的胞外区也包括１７个Ｉｇ样区域，其中有一个Ｎ端Ｖ区和１６个Ｃ２区，表现出长短区域的交互模式。在人和小鼠中Ｉｇ样区域的同源性达到６０％～８０％，并且每个Ｉｇ样区域的大小都是高度保守的，１７个区域中只有４个区域的氨基酸长度不同。
本文为全文原貌 未安装PDF浏览器用户请先下载安装 原版全文 １．２ＳＮ的胞质尾区
猪的ＳＮ的ｃＤＮＡ与鼠和人分别享有６９％和７８％的同源性，但胞质尾区也各有特点，其中一个特点是猪的ＳＮ作为蛋白内化的信号的胞质尾区的Ｐｈｅ１６７１－Ｔｙｒ－Ｌｙｓ－Ｌｅｕ氨基酸残基，这部分离跨膜区很近［１６－１８］。另一个特点是有２个潜在的糖基化位点，一个在蛋白激酶Ｃ的１ ６６４位，另一个在酪蛋白激酶２的１ ６７４位［１５］。
胞质尾区的保守性很差，人比小鼠的类似物长１２个氨基酸，整个长度只有３０％同源性［１５］。ＳＮ的胞质尾区由２个短的外显子编码［１９］，猪的外显子２０
（２４个氨基酸残基）与小鼠和人分别享有３７％和５８％氨基酸同源性；外显子２１的大小和序列在３个物种都不保守，可能是由类似于鼠的选择性剪接造成［１１］。
１．３ＳＮ的Ｎ端区域
人和小鼠的Ｎ端区域是最高度保守的［１５］，人和小鼠ＳＮ的Ｎ端区域表现出Ｓｉｇｌｅｃｓ的所有结构特征，特别是对于唾液酸结合重要的氨基酸在人和小鼠中是相同的［２０］。
小鼠的Ｎ端区域可以单独介导唾液酸结合，不需要其他区域［２１］。Ａｎ等［２２］的试验结果表明，猪ＳＮ 的Ｎ端序列的１７－１５０ａａ对ＰＲＲＳＶ粘附受体细胞有重要作用。猪的ＳＮ蛋白的Ｎ端序列的前１５０个氨基酸，与小鼠的ＳＮ只有６４．５％的同源性，唾液酸结合位点（４８－９７ａａ）只有４１．２％的同源性，似乎物种的特异性很可能位于Ｎ端区域，解释了在这些区域发现的序列差异。
１．４Ｎ端的重要氨基酸
Ｍａｙ等［２０］合成了ＳＮ的唾液酸结合区域与３’唾液酰乳糖的复合物，揭示了唾液酸与Ｓｉｇｌｅｃ家族结合的关键特征。在这个复合物中，唾液酸与３个残基的侧链有交互作用：Ｗ２、Ｒ９７和Ｗ１０６，这３个氨基酸分别位于Ｖ区域的Ａ、Ｆ和Ｇ段。这些残基在Ｓｉｇｌｅｃ所有成员中都是高度保守的，似乎这些分子中提供了重要的唾液酸识别位点。精氨酸残基对唾液酸依赖性的粘附是关键的，即使精氨酸保守地与赖氨酸替换，也会导致结合的显著降低，这是因为在ＳＮ的唾液酸结合区域与３’唾液酰乳糖的复合物中精氨酸残基和唾液酸的碳水化合物形成了一个盐桥，而且精氨酸残基可以和唾液酸的甘油侧链形成疏水性的接触，Ｒ９７的精氨酸被替换后，可能会影响疏水性作用和盐桥的形成，导致结合能力降低。Ｗ２和Ｗ１０６是深藏于疏水核中的氨基酸残基，在唾液酸黏附素中，扩展的β折叠很可能使Ｗ２和Ｗ１０６暴露出来，使它们能够与唾液酸发生相互作用。
将编码野生型和突变型ＳＮ的ＤＮＡ融合到人类ＩｇＧ１的Ｆｃ段，形成Ｆｃ段嵌合体［２３］。把Ｆｃ嵌合体中的Ｔｒｐ－２替换成谷氨酰胺，导致结合活性完全丧失；同样地，把Ａｒｇ－９７替换成丙氨酸，导致检测不到与唾液酸类似物的相互作用。然而，把Ａｒｇ－９７替换成赖氨酸，导致突变型比野生型的亲和力下降了１０倍［２４］。Ｄｅｌｐｕｔｔｅ等［１４］研究了猪的ＳＮ结合唾液酸的活性是否可以通过定点突变消除，在猪的ＳＮ的Ｎ端区域的Ｒ１１６位点引入谷氨酸突变后，突变体不能结合唾液酸，但是野生型可以结合并且内化唾液酸，证明ＳＮ的Ｒ１１６位点是结合唾液酸的关键位点，对于结合唾液酸的活性起重要作用，这也证明了ＳＮ的Ｎ端区域是ＰＲＲＳＶ的一个结合区域。Ｖａｎ Ｂｒｅｅｄａｍ等［２５］通过定点突变构建了ｐＥＥ１４－
ｐＳｎ４ＤＲＥ－３Ｃ－Ｆｃ融合蛋白，此蛋白引入了一个点突变（Ｒ１１６Ｅ）到唾液酸结合区域，使突变后的融合蛋白不具有唾液酸结合活性，并且证明了ＳＮ主要与ＰＲＲＳＶ的ＧＰ５蛋白和Ｍ蛋白上的唾液酸发生相互作用。
１．５５个不同物种ＳＮ启动子的预测
登录Ｅｎｓｅｍｂｌｅ网站，获得猪ＳＮ序列ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ：Ｓｓｃｒｏｆａ９：１７、人ＳＮ序列ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ：ＧＲＣｈ３７：２０、小鼠ＳＮ序列ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ：ＮＣＢＩＭ３７：２、牛ＳＮ序列ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ：Ｂｔａｕ＿４．０：１３、狗ＳＮ序列ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ：ＢＲＯＡＤＤ２：２４，选取包含ＳＮ序列调控区域和第一外显子的基因组ＤＮＡ序列。
应用启动子在线分析软件Ｂｅｒｋｅｌｅｙ Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ Ｇｅｎｏｍｅ Ｐｒｏｊｅｃｔ进行分析，得到的结果是对于ＣＤ１６９基因，猪在调控区域的４５０－５００ｂｐ和５１４－５６４ｂｐ可能存在启动子，人在调控区域的４１６－４６６ｂｐ可能存在启动子，小鼠在调控区域的５４６－５９６ｂｐ可能存在启动子，牛在调控区域的３３９－３８９ｂｐ、４３０－４８０ｂｐ、４６４－５１４ｂｐ、５３０－５８０ｂｐ可能存在启动子，狗在调控区域的５４９－５９９ｂｐ可能存在启动子。
２５个不同物种ＳＮ基因氨基酸差异的比较分析
２．１５个不同物种ＳＮ前１５０个氨基酸比对分析
登录ＧｅｎBａｎｋ获得牛、小鼠、猪、狗和人的ＣＤ１６９氨基酸序列，登录号分别为ＸＰ＿８７５９１１．３、ＮＰ＿０３５５５６．３、 ＮＰ＿９９９５１１．１、 ＸＰ＿５４２９１７．２、ＮＰ＿０７５５５６．１，并对５个氨基酸序列进行比对。结果显示猪和牛的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为８２％，前１５０个氨基酸序列同源性为７１％；猪和小鼠的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为６９％，前１５０个氨基酸序列同源性为６３％；猪和狗的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为７７％，前１５０个氨基酸序列同源性为７２％；猪和人的ＣＤ１６９完整的氨基酸序列同源性为７９％，前１５０个氨基酸序列同源性为７２％。５个物种的ＣＤ１６９前１５０个氨基酸序列比对结果见图１和表１。
Ａｎ等［２２］对ＳＮ的Ｎ端区域进行了预测，猪的ＳＮ的Ｎ端区域一共有１２个β折叠，小鼠的有１０个β折叠，小鼠的Ｎ端区域与猪相比，有９个β折叠与猪相同，不同的１个β折叠位于氨基酸１０７－１１０区域，而猪与小鼠不同的３个β折叠分别位于氨基酸９－１４、６２－６５和１１３－１１８三个区域。小鼠的１３和１４位氨基酸分别是Ｖ、Ｆ，猪是Ｓ、Ａ；小鼠的１０８位氨基酸是Ｅ，猪是Ｑ（图１）。氨基酸差异可能是造成小鼠和猪的二级结构不同的原因。
２．２５种不同物种ＳＮ蛋白第１５１个氨基酸至最末端比对结果
登录ＧｅｎBａｎｋ获得牛、小鼠、猪、狗和人的ＣＤ１６９氨基酸序列，比对５个物种ＳＮ第１５１个氨基酸至最末端序列的同源性。猪和牛、小鼠、狗、人的第１５１个氨基酸至最末端序列的同源性分别为８３％、７０％、７７％、７９％。
猪的ＳＮ的胞质尾区由1 ６６７－１ ７３０共６４个氨基酸残基组成。从图２可以看出，牛、小鼠、猪、狗、人共５个物种的ＳＮ的胞质尾区的同源性较低，猪ＳＮ的胞质尾区比牛、小鼠、狗、人的分别多１５、３２、４、２０个氨基酸残基。
３ＳＮ的Ｎ端区域结合ＰＲＲＳＶ
近年来，ＳＮ的Ｎ端区域被认为可能与ＰＲＲＳＶ结合有关［１４］。抗ＳＮ的单克隆和多克隆抗体可以抑制ＰＲＲＳＶ和细胞受体的结合，但是抑制的机制是不同的。一种抗ＳＮ的单克隆抗体ＭＡｂ４１Ｄ３可以阻止ＰＲＲＳＶ感染ＰＡＭ［２６］。直接抗ＳＮ的单克隆抗体
ＭＡｂ４１Ｄ３可以直接与ＳＮ结合，从而阻止ＰＲＲＳＶ粘附ＰＡＭ，这是直接抑制ＰＲＲＳＶ结合ＳＮ的方法。还有一种间接抑制的方法，即通过抗Ｎ端非结合位点表位的抗体产生位阻效应，达到间接抑制ＰＲＲＳＶ结合ＳＮ的目的。抗体血清Ｓ１５０对病毒结合受体细胞的抑制作用就是采用的间接抑制方法，抗体血清Ｓ１５０是由特异性抗受体结合位点的抗体和抗Ｎ端非结合位点表位的抗体组成，可以通过抗体Ｓ１５０结合到ＳＮ的非病毒结合位点的表位，产生位阻效应，从而干扰病毒结合到受体细胞，然后构建了含有Ｎ端序列的重组质粒，结果表明这个质粒可以介导病毒的粘附作用。这个试验证明了猪ＳＮ的Ｎ端区域对ＰＲＲＳＶ粘附ＰＡＭ细胞是必需的［２２］。
本文为全文原貌 未安装PDF浏览器用户请先下载安装 原版全文 ４ＰＲＲＳＶ粘附和感染对唾液酸具有依赖性
ＰＲＲＳＶ粘附和感染ＰＡＭ都表现出对病毒的唾液酸的依赖性［２７］。一些病毒，例如Ｔｈｅｉｌｅｒ’ｓ的鼠脑脊髓炎病毒［２８］、腺病毒３７型、人多瘤病毒属ＪＣ病毒［２９］、１型呼吸道肠道病毒、冠状病毒、可传播性胃肠炎病毒［３０］和一些轮状病毒［３１］等是与靶细胞表面的唾液酸粘附的。Ｄｅｌｐｕｔｔｅ等［２７］在试验中发现，
ＰＲＲＳＶ是通过病毒表面的唾液酸介导感染的，而不是靶细胞表面的唾液酸。分别用未处理的绵羊红细胞和唾液酸苷酶处理的绵羊红细胞进行试验，发现猪ＳＮ结合唾液酸；而且，含有Ｎ－糖苷键的ＰＲＲＳＶ移除Ｎ－糖苷键后可以降低ＰＲＲＳＶ感染，但是移除非唾液酸Ｎ端结合的聚糖则没有明显效果。这些结果表明，猪ＳＮ是一种与ＰＲＲＳＶ表面的唾液酸结合的凝聚素，ＰＲＲＳＶ的唾液酸和猪ＳＮ存在相互作用，而且ＳＮ介导ＰＲＲＳＶ的粘附作用具有病毒唾液酸依赖性。
５猪ＳＮ可能对ＰＲＲＳＶ具有内吞作用
ＰＲＲＳＶ非易感性细胞表达重组ＳＮ后可以粘附和内吞病毒，但不能有效感染，病毒明显停留在细胞内，但病毒ＲＮＡ没有在细胞质中释放，表明ＰＲＲＳＶ非易感细胞缺少感染所必需的胞内因子［６］。ＰＫ－１５细胞是ＰＲＲＳＶ非易感细胞，构建重组ＳＮ的ＰＫ－１５细胞，检测到了内化的病毒颗粒，但是没有观察到病毒与内吞小泡膜融合后的脱衣壳作用和裂解现象，表明病毒与受体的融合过程受到了阻止［６］。ＰＲＲＳＶ通过受体的网格蛋白小窝和小囊泡介导的内吞过程进入细胞［３２］，随后胞体内ｐＨ值的降低是病毒复制的必要条件。
猪ＳＮ可能与内吞作用有关。直接抗ＳＮ的抗体ＭＡｂ４１Ｄ３与ＳＮ结合后，ＭＡｂ４１Ｄ３特异性地陷入ＰＡＭ，这个过程可以被抗微生物的药物（ａｍａｎｔａｄｉｎｅ）阻止，ａｍａｎｔａｄｉｎｅ是一种阻止离子膜网格蛋白小窝内陷的药物。而且，在内化的过程中，质膜的网格积累ＭＡｂ４１Ｄ３斑。这些结果表明猪ＳＮ能够起到调节网格蛋白依赖性的内吞作用［６］。
猪ＳＮ介导ＰＲＲＳＶ进入ＰＡＭ的作用机制还不清楚，ＰＲＲＳＶ通过受体的粘附与内吞作用进入ＰＡＭ、脱衣壳和释放病毒ＲＮＡ等过程还需进一步研究，这些研究可为探索猪ＳＮ在病原致病分子机理中的作用打下基础。
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［９］ ＣＲＯＣＫＥR Ｐ Ｒ， ＧＯＲＤＯＮ Ｓ． Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ａｎｄ ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ ｏｆ ａ ｌｅｃｔｉｎ－ｌｉｋｅ ｈｅｍａｇｇｌｕｔｉｎｉｎ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉａｌｌｙ ｅｘｐｒｅｓｓｅｄ ｂｙ ｍｕｒｉｎｅ ｓｔｒｏｍａｌ ｔｉｓｓｕｅ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ Ｍｅｄｉｃｉｎｅ，１９８６，１６４（６）：１８６２－１８７５．
本文为全文原貌 未安装PDF浏览器用户请先下载安装 原版全文 ［１０］ ＷＩＬＬＩＡＭＳ Ａ Ｆ， ＢＡＲＣＬＡＹ Ａ Ｎ． Ｔｈｅ ｉｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｌｉｎ ｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ－ｄｏｍａｉｎｓ ｆｏｒ ｃｅｌｌ ｓｕｒｆａｃｅ ｒｅｃｏｇｎｉｔｉｏｎ ［Ｊ］． Ａｎｎｕａｌ Ｒｅｖｉｅｗ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ， １９８８，６：３８１－４０５．
［１１］ ＣＲＯＣＫＥＲ Ｐ Ｒ， ＭＵＣＫＬＯＷ Ｓ， ＢＯＵＣＫＳＯＮ Ｖ， ｅｔ ａｌ． Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ， ａ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｂｉｎｄｉｎｇ ｒｅｃｅｐｔｏｒ ｆｏｒ ｈａｅｍｏｐｏｉｅｔｉｃ ｃｅｌｌｓ ｗｉｔｈ １７ ｉｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｌｉｎ－ｌｉｋｅ ｄｏｍａｉｎｓ ［Ｊ］． Ｔｈｅ ＥＭＢＯ Ｊｏｕｒｎａｌ，１９９４，１３（１９）：４４９０－４５０３．
［１２］ ＯＥＴＫＥ Ｃ， ＶＩＮＳＯＮ Ｍ Ｃ， ＪＯＮＥＳ Ｃ， ｅｔ ａｌ． Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ-ｄｅｆｉｃｉｅｎｔ ｍｉｃｅ ｅｘｈｉｂｉｔ ｓｕｂｔｌｅ ｃｈａｎｇｅｓ ｉｎ Ｂ－ａｎｄ Ｔ－ｃｅｌｌ ｐｏｐｕｌａｔｉｏｎｓ ａｎｄ ｒｅｄｕｃｅｄ ｉｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｌｉｎ Ｍ ｌｅｖｅｌｓ ［Ｊ］． Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ａｎｄ Ｃｅｌｌｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００６，２６（４）：１５４９－１５５７．
［１３］ ＹＯＲＫ Ｍ Ｒ， ＮＡＧＡＩ Ｔ， ＭＡＮＧＩＮＩ Ａ Ｊ， ｅｔ ａｌ． Ａ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅ ｍａｒｋｅｒ， Ｓｉｇｌｅｃ－１， ｉｓ ｉｎｃｒｅａｓｅｄ ｏｎ ｃｉｒｃｕｌａｔｉｎｇ ｍｏｎｏｃｙｔｅｓ ｉｎ ｐａｔｉｅｎｔｓ ｗｉｔｈ ｓｙｓｔｅｍｉｃ ｓｃｌｅｒｏｓｉｓ ａｎｄ ｉｎｄｕｃｅｄ ｂｙ ｔｙｐｅ Ｉ ｉｎｔｅｒｆｅｒｏｎｓ ａｎｄ ｔｏｌｌ－ｌｉｋｅ ｒｅｃｅｐｔｏｒ ａｇｏｎｉｓｔｓ ［Ｊ］． Ａｒｔｈｒｉｔｉｓ ＆ Ｒｈｅｕｍａｔｉｓｍ， ２００７， ５６（３）：１０１０－１０２０．
［１４］ ＤＥＬＰＵＴＴＥ Ｐ Ｌ ， ＶＡＮ ＢＲＥＥＤＡＭ Ｗ， ＤＥＬＲＵＥ Ｉ， ｅｔ ａｌ．Ｐｏｒｃｉｎｅ ａｒｔｅｒｉｖｉｒｕｓ ａｔｔａｃｈｍｅｎｔ ｔｏ ｔｈｅ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅ－ ｓｐｅｃｉｃ ｒｅｃｅｐｔｏｒ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｉｓ ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ ｏｎ ｔｈｅ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ－ｂｉｎｄｉｎｇ ａｃｔｉｖｉｔｙ ｏｆ ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｉｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｌｉｎ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，２００７，８１（１７）：９５４６－９５５０．
［１５］ＨＡＲＴＮＥＬＬ Ａ， ＳＴＥＥＬ Ｊ， ＴＵＲＬＥＹ Ｈ， ｅｔ ａｌ． Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｈｕｍａｎ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ， ａ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｂｉｎｄｉｎｇ ｒｅｃｅｐｔｏｒ ｅｘｐｒｅｓｓｅｄ ｂｙ ｒｅｓｉｄｅｎｔ ａｎｄ ｉｎａｍｍａｔｏｒｙ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅ ｐｏｐｕｌａｔｉｏｎｓ ［Ｊ］． Ｂｌｏｏｄ， ２００１， ９７（１）：２８８－２９６．
［１６］ ＫＴＩＳＴＡＫＩＳ Ｎ Ｔ， ＴＨＯＭＡＳ Ｄ， ＲＯＴＨ Ｍ Ｇ． Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓ ｏｆ ｔｈｅ ｔｙｒｏｓｉｎｅ ｒｅｃｏｇｎｉｔｉｏｎ ｓｉｇｎａｌ ｆｏｒ ｉｎｔｅｒｎａｌｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅ ｓｕｒｆａｃｅ ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｓ ［Ｊ］． Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｅｌｌ Ｂｉｏｌｏｇｙ， １９９０， １１１（４）：１３９３－１４０７．
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［１８］ ＷＥＩＸＥＬ Ｋ Ｍ， ＢＲＡＤＢＵＲＹ Ｎ Ａ． Ｔｈｅ ｃａｒｂｏｘｙｌ ｔｅｒｍｉｎｕｓ ｏｆ ｔｈｅ ｃｙｓｔｉｃ fiｂｒｏｓｉｓ ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅ ｃｏｎｄｕｃｔａｎｃｅ ｒｅｇｕｌａｔｏｒ ｂｉｎｄｓ ｔｏ ＡＰ－２ ｃｌａｔｈｒｉｎ ａｄａｐｔｏｒｓ ［Ｊ］． Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ， ２０００， ２７５ （５）：３６５５－３６６０．
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［２０］ ＭＡＹ Ａ Ｐ， ＲＯＢＩＮＳＯＮ Ｒ Ｃ， ＶＩＮＳＯＮ Ｍ， ｅｔ ａｌ． Ｃｒｙｓｔａｌ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｉｎ ｃｏｍｐｌｅｘ ｗｉｔｈ ３’ ｓｉａｌｙｌｌａｃｔｏｓｅ ａｔ １．８５ｒｅｓｏｌｕｔｉｏｎ ［Ｊ］． Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｃｅｌｌ， １９９８，１（５）：７１９－７２８．
［２１］ ＢＵＫＲＩＮＳＫＹ Ｊ Ｔ， ＳＴ ＨＩＬＡＩＲＥ Ｐ Ｍ， ＭＥＬＤＡＬ Ｍ， ｅｔ ａｌ． Ｃｏｍｐｌｅｘ ｏｆ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｗｉｔｈ ａ ｇｌｙｃｏｐｅｐｔｉｄｅ ｌｉｇａｎｄ［Ｊ］． Ｂｉｏｃｈｉｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａ Ａｃｔａ， ２００４， １７０２（２）：１７３－１７９．
［２２］ ＡＮ Ｔ Ｑ， ＴＩＡＮ Ｚ Ｊ， ＨＥ Ｙ Ｘ， ｅｔ ａｌ． Ｐｏｒｃｉｎｅ ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ａｎｄ ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ ｓｙｎｄｒｏｍｅ ｖｉｒｕｓ ａｔｔａｃｈｍｅｎｔ ｉｓ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｂｙ ｔｈｅ Ｎ－ｔｅｒｍｉｎａｌ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ｔｈｅ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｒｅｃｅｐｔｏｒ ［Ｊ］． Ｖｅｔｅｒｉｎａｒｙ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ， ２０１０， １４３（２－４）：３７１－３７８．
［２３］ ＶＩＮＳＯＮ Ｍ， ＶＡＮ ｄＥＲ ＭＥＲＷＥ Ｐ Ａ， ＫＥＬＭ Ｓ， ｅｔ ａｌ． Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ－ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ｉｎ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｂｙ ｓｉｔｅ－ｄｉｒｅｃｔｅｄ ｍｕｔａｇｅｎｅｓｉｓ［Ｊ］． Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ， １９９６， ２７１（１６）：９２６７－９２７２．
［２４］ ＣＲＯＣＫＥＲ Ｐ Ｒ， ＶＩＮＳＯＮ Ｍ， ＫＥＬＭ Ｓ， ｅｔ ａｌ． Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ａｎａｌｙｓｉｓ ｏｆ ｓｉａｌｏｓｉｄｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｔｏ ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ ｂｙ ＮＭＲ ａｎｄ ｓｉｔｅ－ｄｉｒｅｃｔｅｄ ｍｕｔａｇｅｎｅｓｉｓ ［Ｊ］． Ｂｉｏｃｈｅｍ Ｊ， １９９９，３４１（Ｐｔ ２）：３５５－３６１．
本文为全文原貌 未安装PDF浏览器用户请先下载安装 原版全文 ［２５］ ＶＡＮ ＢＲＥＥＤＡＭ Ｗ， ＶＡＮ ＧＯＲＰ Ｈ， ＺＨＡＮＧ Ｊ Ｑ， ｅｔ ａｌ． Ｔｈｅ Ｍ／ＧＰ５ Ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｏｍｐｌｅｘ ｏｆ Ｐｏｒｃｉｎｅ Ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ａｎｄ Ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ Ｓｙｎｄｒｏｍｅ Ｖｉｒｕｓ Ｂｉｎｄｓ ｔｈｅ Ｓｉａｌｏａｄｈｅｓｉｎ Ｒｅｃｅｐｔｏｒ ｉｎ ａ Ｓｉａｌｉｃ Ａｃｉｄ－Ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ Ｍａｎｎｅｒ ［Ｊ］． Ｐｌｏｓ Ｐａｔｈｏｇｅｎｓ， ２０１０，６（１）：１－１１．
［２６］ ＤＵＡＮ Ｘ， ＮＡＵＷＹＮＣＫ Ｈ Ｊ， ＦＡＶＯＲＥＥＬ Ｈ Ｗ， ｅｔ ａｌ． Ｐｏｒｃｉｎｅ ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ａｎｄ ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ ｓｙｎｄｒｏｍｅ ｖｉｒｕｓ ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｏｆ ａｌｖｅｏｌａｒ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ｃａｎ ｂｅ ｂｌｏｃｋｅｄ ｂｙ ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ ａｇａｉｎｓｔ ｃｅｌｌ ｓｕｒｆａｃｅ ａｎｔｉｇｅｎｓ ［Ｊ］． Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ Ｍｅｄｉｃｉｎｅ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｙ， １９９８， ４４０：８１－８８．
［２７］ ＤＥＬＰＵＴＴＥ Ｐ Ｌ， ＮＡＵＷＹＮＣＫ Ｈ Ｊ． Ｐｏｒｃｉｎｅ ａｒｔｅｒｉｖｉｒｕｓ ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｏｆ ａｌｖｅｏｌａｒ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ｉｓ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｂｙ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｏｎ ｔｈｅ ｖｉｒｕｓ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，２００４，７８（１５）：８０９４－８１０１．
［２８］ ＳＨＡＨ Ａ Ｈ， ＬＩＰＴＯＮ Ｈ Ｌ． Ｌｏｗ－ｎｅｕｒｏｖｉｒｕｌｅｎｃｅ Ｔｈｅｉｌｅｒ’ｓ ｖｉｒｕｓｅｓ ｕｓｅ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｍｏｉｅｔｉｅｓ ｏｎ Ｎ－ｌｉｎｋｅｄ ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ ｆｏｒ ａｔｔａｃｈｍｅｎｔ ［Ｊ］． Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，２００２，３０４（２）：４４３－４５０．
［２９］ ＬＩＵ Ｃ Ｋ， ＷＥＩ Ｇ， ＡＴＷＯＯＤ Ｗ Ｊ． Ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ｏｆ ｇｌｉａｌ ｃｅｌｌｓ ｂｙ ｔｈｅ ｈｕｍａｎ ｐｏｌｙｏｍａｖｉｒｕｓ ＪＣ ｉｓ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｂｙ ａ Ｎ－ｌｉｎｋｅｄ ｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎ ｃｏｎｔａｉｎｉｎｇ ｔｅｒｍｉｎａｌ α（２－６）－ｌｉｎｋｅｄ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄｓ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，１９９８，７２（６）：４６４３－４６４９．
［３０］ ＳＣＨＷＥＧＭＡＮＮ－ＷＥΒＥＬＳ Ｃ， ＺＩＭＭＥＲ Ｇ， ＬＡＵＤＥ Ｈ， ｅｔ ａｌ． Ｂｉｎｄｉｎｇ ｏｆ ｔｒａｎｓｍｉｓｓｉｂｌｅ ｇａｓｔｒｏｅｎｔｅｒｉｔｉｓ ｃｏｒｏｎａｖｉｒｕｓ ｔｏ ｃｅｌｌ ｓｕｒｆａｃｅ ｓｉａｌｏｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｓ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，２００２，
７６（１２）：６０３７－６０４３．
［３１］ ＣＩＡＲＬＥＴ Ｍ， ＥＳＴＥＳ Ｍ Ｋ． Ｈｕｍａｎ ａｎｄ ｍｏｓｔ ａｎｉｍａｌ ｒｏｔａｖｉｒｕｓ ｓｔｒａｉｎｓ ｄｏ ｎｏｔ ｒｅｑｕｉｒｅ ｔｈｅ ｐｒｅｓｅｎｃｅ ｏｆ ｓｉａｌｉｃ ａｃｉｄ ｏｎ ｔｈｅ ｃｅｌｌ ｓｕｒｆａｃｅ ｆｏｒ ｅｆｃｉｅｎｔ ｉｎｆｅｃｔｉｖｉｔｙ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｇｅｎｅｒａｌ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ， １９９９， ８０ （Ｐｔ ４）：９４３－９４８．
［３２］ ＮＡＵＷＹＮＣＫ Ｈ Ｊ， ＤＵＡＮ Ｘ， ＦＡＶＯＲＥＥＬ Ｈ Ｗ， ｅｔ ａｌ． Ｅｎｔｒｙ ｏｆ ｐｏｒｃｉｎｅ ｒｅｐｒｏｄｕｃｔｉｖｅ ａｎｄ ｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙ ｓｙｎｄｒｏｍｅ ｖｉｒｕｓ ｉｎｔｏ ｐｏｒｃｉｎｅ ａｌｖｅｏｌａｒ ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ ｖｉａ ｒｅｃｅｐｔｏｒ－ｍｅｄｉａｔｅｄ ｅｎｄｏｃｙｔｏｓｉｓ ［Ｊ］． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｇｅｎｅｒａｌ Ｖｉｒｏｌｏｇｙ，１９９９，８０（Ｐｔ ２）：２９７－３０５．
注：本文中所涉及到的图表、注解、公式等内容请以PDF格式阅读原文
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